LAS PROTEINAS. aportan 4Kcal /gr de peso
Resumen
ð° Existen muchas sustancias nitrogenadas en el organismo,todas las cuales, con la excepción de los compuestos vitamínicos, derivan metabóli-camente de los aminoácidos. Algunas de estas sustancias, como, por ejemplo, las purinas o la colina, pueden ser aportadas por la alimentación, pero existe la capacidad de síntesis endógena, fundamentalmente en el hígado. Por lo que se refiere a los aminoácidos, deben ser aportados globalmente por la dieta en cantidad suficiente. Aunque muchos de ellos pueden sintetizarse en el organismo a partir de algunos metabolitos de los azúcares, necesitan un aporte de nitrógeno que sólo puede provenir de los otros aminoáci-dos que ingresan en la alimentación.
ð° El principal destino metabólico de los aminoá-cidos es su incorporación a proteínas, péptidos y demás sustancias nitrogenadas. Sin embargo, cuando la ingesta proteica es elevada, los aminoá-cidos pueden utilizarse también como sustratos energéticos o gluconeogénicos. En estos casos, el nitrógeno aminoacídico origina amoniaco, que es tóxico para el organismo. La vía fundamental para eliminar este amoniaco es su transformación en urea por el hígado y su posterior excreción re-nal. Existe también una vía metabólica adicional de excreción que consiste en la formación de sales amónicas por la corteza renal. Esta última vía metabólica tiene lugar sobre todo cuando existen condiciones de acidosis metabólica (ayu-no, diabetes, etc.).
ð° Existen nueve aminoácidos claramente esencia-les: leucina, valina, isoleucina, treonina, metionina, triptófano, lisina, fenilalanina e histidina. Ninguno de ellos se puede sintetizar en el organismo y tienen que ser aportados por la dieta. Un caso especial es el de la cisteína y la tirosina, que pueden formarse respectivamente a partir de la metionina y de la fenilalanina, que son esenciales; sin embargo, en algunos casos, especialmente en niños prematuros, su formación podría ser defi-ciente por inmadurez de las enzimas implicadas. En cuanto a la arginina, aunque se puede formar en grandes cantidades en el ciclo de la urea, su destino más importante es degradarse a ornitina. Por ello, puede ser interesante la suplementa-ción con arginina en determinadas situaciones metabólicas. A todos estos aminoácidos (cisteí-na, tirosina y arginina) se les puede denominar aminoácidos semiescenciales o condicionalmente esenciales. También podrían incluirse en este gru-po otros aminoácidos como la glutamina, por sus importantes funciones fisiológicas.
ð° El metabolismo de los aminoácidos es bastante diferente en los distintos tejidos y órganos. La mayoría de los aminoácidos se metabolizan en el hígado, con la excepción de los aminoácidos ramificados, que son utilizados por el músculo y los tejidos periféricos. Aunque hay un gran intercambio de aminoácidos entre los tejidos, el aminograma plasmático es bastante estable en ausencia de graves alteraciones metabólicas.
Resumen
ð° Existen muchas sustancias nitrogenadas en el organismo,todas las cuales, con la excepción de los compuestos vitamínicos, derivan metabóli-camente de los aminoácidos. Algunas de estas sustancias, como, por ejemplo, las purinas o la colina, pueden ser aportadas por la alimentación, pero existe la capacidad de síntesis endógena, fundamentalmente en el hígado. Por lo que se refiere a los aminoácidos, deben ser aportados globalmente por la dieta en cantidad suficiente. Aunque muchos de ellos pueden sintetizarse en el organismo a partir de algunos metabolitos de los azúcares, necesitan un aporte de nitrógeno que sólo puede provenir de los otros aminoáci-dos que ingresan en la alimentación.
ð° El principal destino metabólico de los aminoá-cidos es su incorporación a proteínas, péptidos y demás sustancias nitrogenadas. Sin embargo, cuando la ingesta proteica es elevada, los aminoá-cidos pueden utilizarse también como sustratos energéticos o gluconeogénicos. En estos casos, el nitrógeno aminoacídico origina amoniaco, que es tóxico para el organismo. La vía fundamental para eliminar este amoniaco es su transformación en urea por el hígado y su posterior excreción re-nal. Existe también una vía metabólica adicional de excreción que consiste en la formación de sales amónicas por la corteza renal. Esta última vía metabólica tiene lugar sobre todo cuando existen condiciones de acidosis metabólica (ayu-no, diabetes, etc.).
ð° Existen nueve aminoácidos claramente esencia-les: leucina, valina, isoleucina, treonina, metionina, triptófano, lisina, fenilalanina e histidina. Ninguno de ellos se puede sintetizar en el organismo y tienen que ser aportados por la dieta. Un caso especial es el de la cisteína y la tirosina, que pueden formarse respectivamente a partir de la metionina y de la fenilalanina, que son esenciales; sin embargo, en algunos casos, especialmente en niños prematuros, su formación podría ser defi-ciente por inmadurez de las enzimas implicadas. En cuanto a la arginina, aunque se puede formar en grandes cantidades en el ciclo de la urea, su destino más importante es degradarse a ornitina. Por ello, puede ser interesante la suplementa-ción con arginina en determinadas situaciones metabólicas. A todos estos aminoácidos (cisteí-na, tirosina y arginina) se les puede denominar aminoácidos semiescenciales o condicionalmente esenciales. También podrían incluirse en este gru-po otros aminoácidos como la glutamina, por sus importantes funciones fisiológicas.
ð° El metabolismo de los aminoácidos es bastante diferente en los distintos tejidos y órganos. La mayoría de los aminoácidos se metabolizan en el hígado, con la excepción de los aminoácidos ramificados, que son utilizados por el músculo y los tejidos periféricos. Aunque hay un gran intercambio de aminoácidos entre los tejidos, el aminograma plasmático es bastante estable en ausencia de graves alteraciones metabólicas.
PROTEINAS
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Los aminoácidos. ¿Que Son Los Aminoácidos?
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
Los péptidos y el enlace peptídico.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
· etc...
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
Los péptidos y el enlace peptídico.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
· etc...
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada
PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.
Necesidades diarias de proteínas
La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.
El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo) su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.
Funciones
Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos químicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayoría, son específicas para cada reacción, de ahí su gran número. Como son catalizadores, actúan disminuyendo la energía de activación, combinándose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energía de activación que el estado de transición de la reacción no catalizada. Una vez formados los productos de la reacción, la enzima se recupera.
Ampliemos que son las enzimas y como actúan:
En todos los organismos es preciso sintetizar macromoléculas a partir de moléculas sencillas, y para establecer los enlaces entre éstas se necesita energía. Esta energía se consigue rompiendo los enlaces químicos internos de otras macromoléculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo.
Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requeriría una gran cantidad de energía para que reaccionaran entre sí, ya que, si no, la velocidad de reacción sería nula o demasiado lenta. Para acelerar la reacción en un laboratorio bastaría con aumentar la temperatura o bien con añadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reacción. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que desempeñan esta función son las enzimas. Las enzimas son, proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones metabólicas.
Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.
Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requeriría una gran cantidad de energía para que reaccionaran entre sí, ya que, si no, la velocidad de reacción sería nula o demasiado lenta. Para acelerar la reacción en un laboratorio bastaría con aumentar la temperatura o bien con añadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reacción. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que desempeñan esta función son las enzimas. Las enzimas son, proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones metabólicas.
Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reacción no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan una gran especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces.
Actividad enzimática.
En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P).
Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte de energía, generalmente en forma de calor, que se conoce como energía de activación
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energía para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reacción se produzca más fácilmente.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en productos, se liberan rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.
Las proteínas de la dieta se hidrolizan en el tracto gastrointestinal, produciendo aminoácidos y péptidos de pequeño peso molecular que se absorben por las células de la mucosa. Algunos aminoácidos se utilizan en estas células en fun-ciones energéticas y para el recambio tisular, que es muy importante en este tejido, mientras que otros sufren ciertas transformaciones metabólicas (sobre todo, la transaminación de los aminoácidos dicarboxílicos), de manera que los aminoácidos que llegan al hígado por vía portal no son exac-tamente los mismos que se absorbieron en la mucosa intestinal.
Los aminoácidos constituyen un grupo de nutrientes muy especiales. Su principal función, lógicamente, es su incorporación a las proteínas corpora-les, proceso que es especialmente importante durante el crecimiento. Los aminoácidos forman parte también de péptidos de gran interés fisiológico, y son precursores de todas las sustancias nitrogenadas del organismo (con la excepción de las vitaminas): porfirinas, purinas, pirimidinas, creatina, carnitina, aminoazúcares, etc. Pero, además, cuando la dieta es hiperproteica, los aminoácidos pueden uti-lizarse con fines energéticos. Y si la dieta carece de hidratos de carbono, podrán convertirse en glucosa para su consumo por el sistema nervioso central. Por otra parte, la gluconeogénesis a partir de los aminoácidos musculares es especialmente relevante durante el ayuno.
Dada la multiplicidad de funciones de los aminoácidos, resulta absolutamente fundamental el conocimiento de su metabolismo. Este conocimiento implica tanto a las vías de formación de los aminoácidos no esenciales como a las rutas de su catabolismo y a la síntesis de la multitud de compuestos nitrogenados derivados. Es importante señalar que todavía no se conoce, en algunos casos, la importancia relativa de las distintas vías metabólicas que corresponden a un aminoácido determinado, sobre todo porque los datos de que se dispone se obtienen generalmente de animales de experimentación.
casos, las rutas metabólicas de los aminoácidos se entroncan con determinados metabolitos intermediarios de la glucólisis y del ciclo de Krebs. Muchas de estas vías metabólicas requieren el concurso de coenzimas derivados de vitaminas tales como la piridoxina, la tiamina, el ácido pantoténico, los folatos,
Los aminoácidos utilizan una gran cantidad de sistemas de transporte para entrar en los diferen-tes tejidos. Generalmente, cada sistema transporta un cierto número de aminoácidos relacionados, que pueden agruparse de forma muy simplificada de la siguiente forma:
a) Aminoácidos neutros alifáticos y aromáticos.
b) Aminoácidos dibásicos.
c) Aminoácidos dicarboxílicos.
d) Prolina y glicina.
Como es lógico, los aminoácidos de cada grupo se inhiben entre sí de forma competitiva al com-partir el mismo tipo de transportador.
El destino metabólico de los aminoácidos es extraordinariamente complejo: utilización energé-tica o gluconeogénica, síntesis de aminoácidos no esenciales, formación de otros compuestos nitro-genados, síntesis de péptidos y proteínas, etc. Es importante resaltar que todas las sustancias nitro-genadas del organismo derivan de los aminoácidos, lo que hace especialmente importante la ingesta proteica.
La utilización de los aminoácidos es muy extensa en todos los tejidos, y resultan muy interesantes las relaciones intertisulares entre la mucosa in-testinal, el hígado, el músculo y la corteza renal. El hígado metaboliza gran parte de los aminoácidos que le llegan por vía portal, pero libera a su vez aminoácidos a la circulación general. Estos ami-noácidos liberados por el hígado son captados por los tejidos periféricos, pero, a su vez, algunos de estos tejidos envían aminoácidos a la circulación, de acuerdo con las circunstancias fisiológicas o pa-tológicas (ayuno, estrés, diabetes, etc.). La insulina estimula la captación de aminoácidos y la síntesis
Reacciones generales del metabolismo de los aminoácidos
transaminación es la reacción más frecuente de los aminoácidos. Afecta prácticamente a todos los mismos en alguna etapa de su degradación y es utilizada también en la síntesis de los aminoácidos no esenciales. La transaminación se conecta con la desaminación del glutamato a á-cetoglutarato en la utilización catabólica de los aminoácidos.
reacción de transaminación consiste en la transferencia de un grupo amino desde un ami-noácido a un á-cetoácido. Como resultado de ello, el aminoácido original queda convertido en cetoácido, y el cetoácido original, en aminoáci-do. En casi todos los casos interviene el sistema glutamato/á-cetoglutarato. Las enzimas se denomi-nan aminotransferasas o transaminasas y requieren el concurso del piridoxal-fosfato (PLP), coenzima derivado de la piridoxina.
La conversión de aminoácidos en cetoácidos permite en muchos casos su utilización energética, ya que la mayoría de estos cetoácidos se integran en las vías catabólicas de la glucosa (glucólisis y ciclo de Krebs).
En el caso de los aminoácidos glucogénicos (ver más adelante), su transformación en cetoácidos permite igualmente la síntesis de glucosa. A la inversa, las reacciones de transami-nación permiten la síntesis de los aminoácidos no esenciales a partir de los cetoácidos correspon-dientes.
Desaminación
El sistema de desaminación más frecuente en el organismo humano es la desaminación oxidativa del glutamato, aunque existen otros sistemas de desaminación con menos trascendencia fisiológica.
Aminación
La reacción principal de aminación que se pro-duce en el organismo humano es la formación de glutamato a partir del á-cetoglutarato, con el con-curso del NADH o del NADPH y la enzima gluta-mato deshidrogenasa, como se acaba de describir.
Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos
El destino que se podría llamar natural de los aminoácidos es su incorporación a péptidos y proteínas o su utilización como precursores de otros compuestos nitrogenados (purinas, piri-midinas, porfirinas, etc.). Sin embargo, cuando el aporte de aminoácidos por la dieta es excesivo, también pueden utilizarse como fuente energéti-ca. Otra posibilidad es su conversión en glucosa cuando la dieta carece de hidratos de carbono o en circunstancias como el ayuno, el estrés metabólico o la diabetes. En todos estos casos, se produce la desaminación de los aminoácidos (generalmente a través del sistema transaminasas-glutamato deshidrogenasa).
El esqueleto carbonado restante se utiliza en la obtención de energía o en la formación de glucosa y el amoniaco se transforma en urea. La sede principal de todos estos procesos es el hígado, aunque la gluconeogénesis se produce también en la corteza renal.
Por otra parte, los aminoácidos ramificados (valina, leucina e isoleucina) no se degradan en el hígado sino que lo hacen sobre todo en el tejido muscular.
No todos los aminoácidos se pueden conver-tir en glucosa. Para ello, su metabolización debe llevar a la producción de cetoácidos capaces de incorporarse a la vía gluconeogénica, tales como piruvato, á-cetoglutarato y oxalacetato. Estos aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos glucogénicos. Otros aminoácidos tienen la posi-bilidad de originar compuestos cetónicos. Son los que llevan a la producción de acetil-CoA, como la leucina (aminoácidos cetogénicos). Algunos aminoácidos, como la fenilalanina, por ejemplo, originan ambos tipos de intermediarios en su metabolismo, por lo que pueden considerarse glucogénicos y cetogénicos. Por último, vale la pena señalar que la mayoría de los aminoácidos pueden originar ácidos grasos cuando la dieta es hiperproteica e hipocalórica.
Utilización energética
La utilización energética de los aminoácidos es especialmente importante en hígado, músculo, en-terocitos y células del sistema inmune.
a) Hígado. Los aminoácidos sólo se utilizan como fuente de energía si llegan al hígado en canti-dad excesiva como consecuencia de una dieta muy rica en proteínas. Cuando la ingesta proteica es normal, los aminoácidos resultantes se incorporan preferentemente a las vías biosintéticas (formación de proteínas, purinas, etc.). Esto se debe a las ca-racterísticas cinéticas de las enzimas que inician las rutas correspondientes, se podría decir, por tanto, que las vías catabólicas sólo utilizan los aminoácidos “cuando sobran”.
b) Músculo. Como se ha considerado ante-riormente, las células musculares utilizan amplia-mente los aminoácidos ramificados (valina, leucina e isoleucina) como fuente de energía, especialmen-te en condiciones de ayuno.
c) Enterocitos. Estas células utilizan los ami-noácidos como fuente energética importante, no sólo los que proceden de la absorción intestinal, sino también los aportados por vía arterial, sobre todo la glutamina.
d) Células del sistema inmune. Estas células también utilizan la glutamina como fuente fuente energética principal.
La degradación de los aminoácidos transcurre, a través de la glucólisis y del ciclo de Krebs. En conse-cuencia, la energía que se produce es muy similar, aunque un poco menor, como se explicará más adelante, a la que se origina en la degradación de los hidratos de carbono.
Utilización gluconeogénica
Los aminoácidos se utilizan como sustratos gluconeogénicos cuando se consumen dietas sin hidratos de carbono, en el ayuno, en el estrés metabólico, en la diabetes y, en general, en todas aquellas situaciones en las que las hormonas ca-tabólicas predominen sobre la insulina. Durante el ayuno y en las situaciones de estrés metabólico, los aminoácidos proceden de las proteínas musculares, mientras que en las dietas sin hidratos de carbono proceden de las proteínas alimentarias. En la diabe-tes pueden tener ambos orígenes dependiendo del curso de la enfermedad.
Destino del amonio
La desaminación de los aminoácidos (y también la de otros compuestos nitrogenados, como los nucleótidos de adenina) produce amoniaco, que es una sustancia tóxica para el organismo, sobre todo a nivel cerebral. Al hígado llega también amoniaco por la circulación portal como resultado de la ac-tividad microbiana intestinal. Las células hepáticas pueden utilizar este amoniaco para la formación de aminoácidos no esenciales, a través de la glu-tamato deshidrogenasa. A su vez, el glutamato puede aceptar el amoniaco para formar glutamina, como se verá más adelante. Sin embargo, el desti-no principal del amoniaco es su transformación en urea, que no es tóxica y que se elimina finalmente por la orina.
Ciclo de la urea
La síntesis de la urea se realiza siguiendo un ciclo metabólico de reacciones alimentado por el car-bamil-fosfato (que se forma a partir de carbónico y amoniaco) y el aspartato, que aporta el segundo grupo amino (Figura ). Algunas reacciones son mitocondriales y otras son citoplasmáticas. El conjunto de ellas se desarrolla exclusivamente en el hígado, aunque algunas de las etapas de este ciclo metabólico se pueden dar en otros tejidos. Concretamente, en las células de la mucosa intes-tinal se desarrollan la mayor parte de estas etapas, aunque el producto final no es la urea, sino los ami-noácidos ornitina, prolina, citrulina y arginina.
Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte de energía, generalmente en forma de calor, que se conoce como energía de activación
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energía para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reacción se produzca más fácilmente.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en productos, se liberan rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.
Las proteínas de la dieta se hidrolizan en el tracto gastrointestinal, produciendo aminoácidos y péptidos de pequeño peso molecular que se absorben por las células de la mucosa. Algunos aminoácidos se utilizan en estas células en fun-ciones energéticas y para el recambio tisular, que es muy importante en este tejido, mientras que otros sufren ciertas transformaciones metabólicas (sobre todo, la transaminación de los aminoácidos dicarboxílicos), de manera que los aminoácidos que llegan al hígado por vía portal no son exac-tamente los mismos que se absorbieron en la mucosa intestinal.
Los aminoácidos constituyen un grupo de nutrientes muy especiales. Su principal función, lógicamente, es su incorporación a las proteínas corpora-les, proceso que es especialmente importante durante el crecimiento. Los aminoácidos forman parte también de péptidos de gran interés fisiológico, y son precursores de todas las sustancias nitrogenadas del organismo (con la excepción de las vitaminas): porfirinas, purinas, pirimidinas, creatina, carnitina, aminoazúcares, etc. Pero, además, cuando la dieta es hiperproteica, los aminoácidos pueden uti-lizarse con fines energéticos. Y si la dieta carece de hidratos de carbono, podrán convertirse en glucosa para su consumo por el sistema nervioso central. Por otra parte, la gluconeogénesis a partir de los aminoácidos musculares es especialmente relevante durante el ayuno.
Dada la multiplicidad de funciones de los aminoácidos, resulta absolutamente fundamental el conocimiento de su metabolismo. Este conocimiento implica tanto a las vías de formación de los aminoácidos no esenciales como a las rutas de su catabolismo y a la síntesis de la multitud de compuestos nitrogenados derivados. Es importante señalar que todavía no se conoce, en algunos casos, la importancia relativa de las distintas vías metabólicas que corresponden a un aminoácido determinado, sobre todo porque los datos de que se dispone se obtienen generalmente de animales de experimentación.
casos, las rutas metabólicas de los aminoácidos se entroncan con determinados metabolitos intermediarios de la glucólisis y del ciclo de Krebs. Muchas de estas vías metabólicas requieren el concurso de coenzimas derivados de vitaminas tales como la piridoxina, la tiamina, el ácido pantoténico, los folatos,
Los aminoácidos utilizan una gran cantidad de sistemas de transporte para entrar en los diferen-tes tejidos. Generalmente, cada sistema transporta un cierto número de aminoácidos relacionados, que pueden agruparse de forma muy simplificada de la siguiente forma:
a) Aminoácidos neutros alifáticos y aromáticos.
b) Aminoácidos dibásicos.
c) Aminoácidos dicarboxílicos.
d) Prolina y glicina.
Como es lógico, los aminoácidos de cada grupo se inhiben entre sí de forma competitiva al com-partir el mismo tipo de transportador.
El destino metabólico de los aminoácidos es extraordinariamente complejo: utilización energé-tica o gluconeogénica, síntesis de aminoácidos no esenciales, formación de otros compuestos nitro-genados, síntesis de péptidos y proteínas, etc. Es importante resaltar que todas las sustancias nitro-genadas del organismo derivan de los aminoácidos, lo que hace especialmente importante la ingesta proteica.
La utilización de los aminoácidos es muy extensa en todos los tejidos, y resultan muy interesantes las relaciones intertisulares entre la mucosa in-testinal, el hígado, el músculo y la corteza renal. El hígado metaboliza gran parte de los aminoácidos que le llegan por vía portal, pero libera a su vez aminoácidos a la circulación general. Estos ami-noácidos liberados por el hígado son captados por los tejidos periféricos, pero, a su vez, algunos de estos tejidos envían aminoácidos a la circulación, de acuerdo con las circunstancias fisiológicas o pa-tológicas (ayuno, estrés, diabetes, etc.). La insulina estimula la captación de aminoácidos y la síntesis
Reacciones generales del metabolismo de los aminoácidos
transaminación es la reacción más frecuente de los aminoácidos. Afecta prácticamente a todos los mismos en alguna etapa de su degradación y es utilizada también en la síntesis de los aminoácidos no esenciales. La transaminación se conecta con la desaminación del glutamato a á-cetoglutarato en la utilización catabólica de los aminoácidos.
reacción de transaminación consiste en la transferencia de un grupo amino desde un ami-noácido a un á-cetoácido. Como resultado de ello, el aminoácido original queda convertido en cetoácido, y el cetoácido original, en aminoáci-do. En casi todos los casos interviene el sistema glutamato/á-cetoglutarato. Las enzimas se denomi-nan aminotransferasas o transaminasas y requieren el concurso del piridoxal-fosfato (PLP), coenzima derivado de la piridoxina.
La conversión de aminoácidos en cetoácidos permite en muchos casos su utilización energética, ya que la mayoría de estos cetoácidos se integran en las vías catabólicas de la glucosa (glucólisis y ciclo de Krebs).
En el caso de los aminoácidos glucogénicos (ver más adelante), su transformación en cetoácidos permite igualmente la síntesis de glucosa. A la inversa, las reacciones de transami-nación permiten la síntesis de los aminoácidos no esenciales a partir de los cetoácidos correspon-dientes.
Desaminación
El sistema de desaminación más frecuente en el organismo humano es la desaminación oxidativa del glutamato, aunque existen otros sistemas de desaminación con menos trascendencia fisiológica.
Aminación
La reacción principal de aminación que se pro-duce en el organismo humano es la formación de glutamato a partir del á-cetoglutarato, con el con-curso del NADH o del NADPH y la enzima gluta-mato deshidrogenasa, como se acaba de describir.
Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos
El destino que se podría llamar natural de los aminoácidos es su incorporación a péptidos y proteínas o su utilización como precursores de otros compuestos nitrogenados (purinas, piri-midinas, porfirinas, etc.). Sin embargo, cuando el aporte de aminoácidos por la dieta es excesivo, también pueden utilizarse como fuente energéti-ca. Otra posibilidad es su conversión en glucosa cuando la dieta carece de hidratos de carbono o en circunstancias como el ayuno, el estrés metabólico o la diabetes. En todos estos casos, se produce la desaminación de los aminoácidos (generalmente a través del sistema transaminasas-glutamato deshidrogenasa).
El esqueleto carbonado restante se utiliza en la obtención de energía o en la formación de glucosa y el amoniaco se transforma en urea. La sede principal de todos estos procesos es el hígado, aunque la gluconeogénesis se produce también en la corteza renal.
Por otra parte, los aminoácidos ramificados (valina, leucina e isoleucina) no se degradan en el hígado sino que lo hacen sobre todo en el tejido muscular.
No todos los aminoácidos se pueden conver-tir en glucosa. Para ello, su metabolización debe llevar a la producción de cetoácidos capaces de incorporarse a la vía gluconeogénica, tales como piruvato, á-cetoglutarato y oxalacetato. Estos aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos glucogénicos. Otros aminoácidos tienen la posi-bilidad de originar compuestos cetónicos. Son los que llevan a la producción de acetil-CoA, como la leucina (aminoácidos cetogénicos). Algunos aminoácidos, como la fenilalanina, por ejemplo, originan ambos tipos de intermediarios en su metabolismo, por lo que pueden considerarse glucogénicos y cetogénicos. Por último, vale la pena señalar que la mayoría de los aminoácidos pueden originar ácidos grasos cuando la dieta es hiperproteica e hipocalórica.
Utilización energética
La utilización energética de los aminoácidos es especialmente importante en hígado, músculo, en-terocitos y células del sistema inmune.
a) Hígado. Los aminoácidos sólo se utilizan como fuente de energía si llegan al hígado en canti-dad excesiva como consecuencia de una dieta muy rica en proteínas. Cuando la ingesta proteica es normal, los aminoácidos resultantes se incorporan preferentemente a las vías biosintéticas (formación de proteínas, purinas, etc.). Esto se debe a las ca-racterísticas cinéticas de las enzimas que inician las rutas correspondientes, se podría decir, por tanto, que las vías catabólicas sólo utilizan los aminoácidos “cuando sobran”.
b) Músculo. Como se ha considerado ante-riormente, las células musculares utilizan amplia-mente los aminoácidos ramificados (valina, leucina e isoleucina) como fuente de energía, especialmen-te en condiciones de ayuno.
c) Enterocitos. Estas células utilizan los ami-noácidos como fuente energética importante, no sólo los que proceden de la absorción intestinal, sino también los aportados por vía arterial, sobre todo la glutamina.
d) Células del sistema inmune. Estas células también utilizan la glutamina como fuente fuente energética principal.
La degradación de los aminoácidos transcurre, a través de la glucólisis y del ciclo de Krebs. En conse-cuencia, la energía que se produce es muy similar, aunque un poco menor, como se explicará más adelante, a la que se origina en la degradación de los hidratos de carbono.
Utilización gluconeogénica
Los aminoácidos se utilizan como sustratos gluconeogénicos cuando se consumen dietas sin hidratos de carbono, en el ayuno, en el estrés metabólico, en la diabetes y, en general, en todas aquellas situaciones en las que las hormonas ca-tabólicas predominen sobre la insulina. Durante el ayuno y en las situaciones de estrés metabólico, los aminoácidos proceden de las proteínas musculares, mientras que en las dietas sin hidratos de carbono proceden de las proteínas alimentarias. En la diabe-tes pueden tener ambos orígenes dependiendo del curso de la enfermedad.
Destino del amonio
La desaminación de los aminoácidos (y también la de otros compuestos nitrogenados, como los nucleótidos de adenina) produce amoniaco, que es una sustancia tóxica para el organismo, sobre todo a nivel cerebral. Al hígado llega también amoniaco por la circulación portal como resultado de la ac-tividad microbiana intestinal. Las células hepáticas pueden utilizar este amoniaco para la formación de aminoácidos no esenciales, a través de la glu-tamato deshidrogenasa. A su vez, el glutamato puede aceptar el amoniaco para formar glutamina, como se verá más adelante. Sin embargo, el desti-no principal del amoniaco es su transformación en urea, que no es tóxica y que se elimina finalmente por la orina.
Ciclo de la urea
La síntesis de la urea se realiza siguiendo un ciclo metabólico de reacciones alimentado por el car-bamil-fosfato (que se forma a partir de carbónico y amoniaco) y el aspartato, que aporta el segundo grupo amino (Figura ). Algunas reacciones son mitocondriales y otras son citoplasmáticas. El conjunto de ellas se desarrolla exclusivamente en el hígado, aunque algunas de las etapas de este ciclo metabólico se pueden dar en otros tejidos. Concretamente, en las células de la mucosa intes-tinal se desarrollan la mayor parte de estas etapas, aunque el producto final no es la urea, sino los ami-noácidos ornitina, prolina, citrulina y arginina.
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